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30.10.2018  
  Proteom-Zentrum Rostock
Ansprechpartner: Prof. Dr. Michael O. Glocker ( 0381 / 494 4930; michael.glocker@med.uni-rostock.de )



 
  Über das BMBF-Leitprojekt "Proteom-Analyse des Menschen" ist die Expertise sowie Erfahrungen im Umgang mit klinischen Proben für die Proteomanalyse vorhanden. Im Proteom-Zentrum Rostock sind alle wesentlichen Methoden zur Proteomanalyse etabliert worden. Über das EU-Projekt "Autorome" bestehen umfangreiche Erfahrungen in der massenspektrometrischen Charakterisierung von Protein-Epitopen einschließlich humaner (Auto-)Antiseren. Die Identifizierung der nach 2D-Elektrophorese erhaltenen Proteinspots mittels Massenspektrometrie sowie die molekulare Charakterisierung der Proteinstrukturen inklusive post-translationale Modifizierungen erfolgt am Proteom-Zentrum Rostock unter standardisierten Bedingungen. Hierfür wurde ein LIM-System (ProteoBase) von uns entwickelt, das die lückenlose Überwachung aller Arbeitsschritte ermöglicht und gleichzeitig dem Kooperationspartner des Forschungskonsortiums alle Resultate über einen Internet-basierten, Passwort-geschützten Zugang zur weiterführenden Auswertung zeitnah zur Verfügung stellt.

Literatur (Auswahl)
  • 1) M.O. Glocker, R. Guthke, J. Kekow und H.-J. Thiesen (2006). Rheumatoid Arthritis, a Complex Multifactorial Disease - On the Way towards Individualized Medicine. Med. Res. Rev. 26, 63-87.
  • 2) T. Just, E. Gafumbegete, J. Gramberg, I. Prüfer, B. Ringel, S. Mikkat, H.W. Pau und M.O. Glocker (2006). Differential proteome analysis of tonsils from children with chronic tonsillitis in comparison with hyperplasia reveals disease-associated protein expression differences. Anal. Bioanal. Chem. 384, 1134-1144.
  • 3) T. Deierling, C. Koy, H. Montgomery, M. Resch und M.O. Glocker (2005). Höchste Sequenzabdeckung gefordert . Massenspektrometrische Strukturcharakterisierung Gel-separierter Proteine. BIOspektrum, 11, 762-766.
  • 4) C. Koy, J. Heitner, R. Woisch, M. Kreutzer, P. Serrano-Fernández, R. Gohlke, T. Reimer und M.O. Glocker (2005). Cryodetector Mass Spectrometry Profiling of Plasma Samples for HELLP Diagnosis: An Exploratory Study. Proteomics 5, 3079-3087.
  • 5) S. Mikkat, C. Koy, M. Ulbrich, B. Ringel und M. O. Glocker (2004). Mass Spectrometric Protein Structure Characterization Reveals Cause of Migration Differences of Haptoglobin a Chains in 2-DE Gels. Proteomics, 4, 3921-3932.
  • 6) C. Koy, M. Resch, K. Tanaka und M.O. Glocker (2004). Primary structure details of haptoglobin a chain proteins from human plasma samples are resolved by QIT ToF MSn sequencing Eur. J. Mass Spectrom. 10, 469-476.
  • 7) S. Drynda, B. Ringel, M. Kekow, C. Kühne, A. Drynda, M.O. Glocker, H.-J. Thiesen und J. Kekow (2004). Proteome analysis reveals disease-associated marker proteins to differentiate RA patients from other inflammatory joint diseases with the potenial to monitor anti-TNFalpha therapy. Pathology . Research and Practice. 200, 165-171.
  • 8) C. Koy, S. Mikkat, E. Raptakis, C. Sutton, M. Resch, K. Tanaka und M.O. Glocker (2003). MALDI-QIT-ToF-MS sequencing resolves structures of unidentified peptides obtained by in-gel tryptic digestion of haptoglobin derivatives from human plasma proteomes. Proteomics, 3, 851-858.
  • 9) P. Lorenz, M. Bantscheff, S. M. Ibrahim, H.-J. Thiesen und M. O. Glocker (2003). Proteome Analysis of Diseased Joints from Mice Suffering from Collagen-induced Arthritis. Clin. Chem. Lab. Med., 41, 1622-1632.
  • 10) A. Sinz, M. Bantscheff, S. Mikkat, B. Ringel, S. Drynda, J. Kekow, H.-J. Thiesen, und M.O. Glocker (2002). Mass Spectrometric Proteome Analyses of Synovial Fluids and Plasmas from Patients Suffering from Rheumatoid Arthritis and Comparison to Reactive Arthritis or Osteoarthritis. Electrophoresis, 23, 3445-3456.